![\"mucina\"](\"https:\/\/bifi.es\/wp-content\/uploads\/2016\/12\/mucina.png\")
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Este hallazgo permitir\u00e1 desarrollar mol\u00e9culas que puedan inhibir las enzimas participantes en determinadas patolog\u00edas<\/strong><\/p>\n La revista cient\u00edfica Nature Communications publica el estudio, realizado por el investigador ARAID, Ram\u00f3n Hurtado-Guerrero, junto a grupos de las Universidades de Zaragoza, La Rioja, Barcelona, Copenhague, Cambridge y del CNRS<\/strong><\/p>\n Un equipo de investigadores del Instituto de Biocomputaci\u00f3n y F\u00edsica de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza, liderado por el investigador ARAID, Ram\u00f3n Hurtado- Guerrero, ha descubierto a trav\u00e9s de varias t\u00e9cnicas biof\u00edsicas el proceso de incorporaci\u00f3n de az\u00facares en las mucinas, prote\u00ednas capaces de ayudar al organismo a prevenir enfermedades. Esta misma estrategia de supervivencia ha sido \u201ccopiada\u201d por algunos tipos de c\u00e9lulas cancer\u00edgenas, que la utilizan incluso para procesos de invasi\u00f3n y met\u00e1stasis.<\/p>\n El estudio se ha llevado a cabo en colaboraci\u00f3n con grupos de las Universidades de Zaragoza, La Rioja, Barcelona, Copenhague, Cambridge y del Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS).<\/p>\n Este hallazgo, que define de qu\u00e9 manera una familia de enzimas participa en la \u201cglicosilaci\u00f3n\u201d de las mucinas como publica hoy la revista cient\u00edfica Nature Communications, permitir\u00e1 desarrollar mol\u00e9culas dise\u00f1adas racionalmente que puedan inhibir las enzimas participantes en este proceso y, al mismo tiempo, podr\u00e1n utilizarse tambi\u00e9n en el posible tratamiento de ciertos tipos de c\u00e1ncer.<\/p>\n Las mucinas son prote\u00ednas de elevado peso molecular que se encuentran densamente glicosiladas, es decir, decoradas con varios az\u00facares, que representan m\u00e1s del 50% de su peso total. Estas prote\u00ednas son expresadas por c\u00e9lulas epiteliales que normalmente se ven expuestas a condiciones ambientales adversas tales como cambios de pH, hidrataci\u00f3n, concentraciones i\u00f3nicas, etc. Tambi\u00e9n se encuentran en diversos \u00f3rganos como el ojo, intestino, h\u00edgado, p\u00e1ncreas, entre otros. La gran cantidad de az\u00facares por las que est\u00e1n formadas las mucinas las hace aptas para la formaci\u00f3n de la mucosa que protege al est\u00f3mago de los \u00e1cidos que produce, as\u00ed como de actuar de se\u00f1uelo para los diversos microorganismos pat\u00f3genos que nos atacan d\u00eda a d\u00eda.<\/p>\n Esta estrategia de supervivencia de las c\u00e9lulas epiteliales ha sido implementada por algunos tipos de c\u00e9lulas cancer\u00edgenas y la utilizan como protecci\u00f3n frente ambientes adversos, en la regulaci\u00f3n de la diferenciaci\u00f3n y proliferaci\u00f3n celular e incluso para procesos de invasi\u00f3n y met\u00e1stasis. Sin embargo, existen diferencias en el patr\u00f3n de expresi\u00f3n de las mucinas, as\u00ed como en la forma en que se glicosilan estas prote\u00ednas en las c\u00e9lulas sanas en comparaci\u00f3n con las malignas.<\/p>\n El inicio de la glicosilaci\u00f3n de las mucinas est\u00e1 dictado por una familia de 20 glicosiltransferasas (enzimas que transfieren un residuo de az\u00facar), denominada GalNAc-Ts.<\/p>\n Las GalNAc-Ts a\u00f1aden una unidad de GalNAc a un amino\u00e1cido serina o treonina de sus prote\u00ednas diana. Las mucinas cuentan con m\u00faltiples sitios que pueden ser glicosilados por estas enzimas, aunque la forma en que estas glicosiltransferasas act\u00faan sobre las mucinas, y c\u00f3mo estas enzimas disciernen entre los sitios que deben ser glicosilados de los que no, no se encontraba esclarecido.<\/p>\n Concretamente, el estudio, realizado por el equipo de Hurtado en el BIFI, en colaboraci\u00f3n con equipos nacionales e internacionales, ha podido demostrar que estas enzimas son capaces de glicosilar secuencias polipept\u00eddicas, a trav\u00e9s de la cooperaci\u00f3n entre su dominio de lectina y el dominio catal\u00edtico. Adem\u00e1s, observaron que estas enzimas son muy din\u00e1micas en disoluci\u00f3n y que esta peculiaridad est\u00e1 intr\u00ednsecamente relacionada con su capacidad catal\u00edtica.<\/p>\n Estos estudios dan, por tanto, una explicaci\u00f3n de c\u00f3mo estas enzimas glicosilan un gran n\u00famero de sitios en las mucinas de una forma precisa y sin cometer errores, y permiten explicar la glicosilaci\u00f3n compleja inherente en estas prote\u00ednas. Adem\u00e1s, estos hallazgos permitir\u00e1n el desarrollo de mol\u00e9culas que puedan inhibir a las GalNAc-Ts y, consecuentemente, para el posible tratamiento de ciertos tipos de c\u00e1ncer y de las posibles patolog\u00edas implicadas en la funci\u00f3n individual de cada una de las enzimas pertenecientes a esta familia de glicosiltransferasas.<\/p>\n Auotres del estudio: Erandi Lira-Navarrete, Matilde de las Rivas, Ismael Compa\u00f1\u00f3n, Mar\u00eda Carmen Pallar\u00e9s, Yun Kong, Javier Iglesias-Fern\u00e1ndez, Gon\u00e7alo J. L. Bernardes, Jes\u00fas M. Peregrina, Carme Rovira, Pau Bernad\u00f3, Pierpaolo Bruscolini, Henrik Clausen, Anabel Lostao, Francisco Corzana, and Ramon Hurtado-Guerrero. Recientemente aceptado en Nature Communications.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":" Este hallazgo permitir\u00e1 desarrollar mol\u00e9culas que puedan inhibir las enzimas participantes en determinadas patolog\u00edas La revista cient\u00edfica Nature Communications publica el estudio, realizado por el investigador ARAID, Ram\u00f3n Hurtado-Guerrero, […]<\/p>\n","protected":false},"author":2,"featured_media":1762,"comment_status":"closed","ping_status":"closed","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[30],"tags":[],"class_list":["post-1790","post","type-post","status-publish","format-standard","has-post-thumbnail","hentry","category-noticias-es"],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/1790","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/users\/2"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=1790"}],"version-history":[{"count":2,"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/1790\/revisions"}],"predecessor-version":[{"id":3826,"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/1790\/revisions\/3826"}],"wp:featuredmedia":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/media\/1762"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=1790"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=1790"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/bifi.es\/es\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=1790"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}