{"id":4433,"date":"2017-12-21T17:10:43","date_gmt":"2017-12-21T16:10:43","guid":{"rendered":"http:\/\/bifi.es\/nature-communications-publica-un-trabajo-de-matilde-de-las-rivas-y-ramon-hurtado\/"},"modified":"2017-12-21T17:11:04","modified_gmt":"2017-12-21T16:11:04","slug":"nature-communications-publica-un-trabajo-de-matilde-de-las-rivas-y-ramon-hurtado","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/bifi.es\/es\/nature-communications-publica-un-trabajo-de-matilde-de-las-rivas-y-ramon-hurtado\/","title":{"rendered":"Nature Communications publica un trabajo de Matilde de las Rivas y Ram\u00f3n Hurtado"},"content":{"rendered":"
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La investigadora Matilde de las Rivas y el investigador ARAID Ram\u00f3n Hurtado-Guerrero analizan unas determinadas enzimas cuya deslocalizaci\u00f3n en la cadena de comunicaci\u00f3n celular conllevan c\u00e1ncer y met\u00e1stasis<\/strong><\/p>\n

Conocer su estructura y mecanismo de acci\u00f3n es fundamental para desarrollar f\u00e1rmacos dirigidos espec\u00edficamente contra estas enzimas<\/strong><\/p>\n<\/div>\n

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Matilde de las Rivas<\/strong>, investigadora en formaci\u00f3n de la Universidad de Zaragoza, que se encuentra actualmente cursando, gracias a una beca DGA, su \u00faltimo a\u00f1o del Programa de Doctorado en\u00a0Biolog\u00eda Molecular y Celular<\/strong>\u00a0en el Instituto de Biocomputaci\u00f3n y F\u00edsica de Sistemas Complejos de la Universidad de Zaragoza (BIFI<\/strong>) es autora del art\u00edculo \u00abThe interdomain flexible linker of the polypeptide GalNAc transferases dictates their long-range glycosylation preferences\u00bb, publicado en la revista\u00a0Nature Communications<\/em>.<\/strong><\/p>\n

De la Rivas desarrolla su investigaci\u00f3n bajo la tutela del investigador ARAID\u00a0Ram\u00f3n Hurtado-Guerrero<\/strong>, tambi\u00e9n autor del art\u00edculo publicado. Su tesis, centrada en el estudio estructural y mecan\u00edstico de esta familia de glicosiltransferasas, le ha permitido publicar ya tres art\u00edculos en revistas de reconocido prestigio (ver referencias).<\/p>\n

La importancia de este estudio radica en las N-acetilgalactosaminil transferasas (GalNAc-Ts), una\u00a0familia de m\u00e1s de 20 enzimas<\/strong>\u00a0que, en el cuerpo humano, son fundamentales para\u00a0a\u00f1adir grupos azucarados a otras prote\u00ednas, iniciando una cadena de comunicaci\u00f3n celular que, de no funcionar adecuadamente, se asocia con trastornos como c\u00e1ncer, dislipidemia u osteoporeosis<\/strong>. Por tanto,\u00a0conocer su estructura y mecanismo de acci\u00f3n es fundamental para desarrollar f\u00e1rmacos dirigidos espec\u00edficamente contra estas enzimas.<\/strong><\/p>\n

Hasta ahora, han sido muy pocos los estudios que han permitido esclarecer sobre c\u00f3mo y por qu\u00e9 estas enzimas act\u00faan de forma tan selectiva sobre sustratos tan parecidos entre s\u00ed, y acerca de c\u00f3mo se orquesta su actividad en el interior del cuerpo humano. A trav\u00e9s del trabajo publicado en\u00a0Nature Communications<\/em>, se muestra c\u00f3mo la clave de la especificidad de estas enzimas radica en el \u201clinker\u201d flexible que une sus dos dominios caracter\u00edsticos. Este \u201clinker\u201d flexible, dependiendo de la isoforma, conlleva a una diferente orientaci\u00f3n de la lectina y explica las diferencias en la especificidad. Entender estas bases y diferencias estructurales es el primer paso hacia el desarrollo de potenciales f\u00e1rmacos que puedan actuar selectivamente sobre una u otra de estas isoformas.<\/div>\n
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Link al art\u00edculo:<\/strong>\u00a0https:\/\/www.nature.com\/articles\/s41467-017-02006-0<\/a><\/div>\n
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Referencias:<\/strong><\/div>\n
–\u00a0De las Rivas M<\/strong>, Lira-Navarrete E, Daniel E, Compa\u00f1\u00f3n I, Coelho H, Diniz A, Jim\u00e9nez-Barber\u00f3 J, Peregrina J, Clausen H, Corzana F, Marcelo F, Jim\u00e9nez-Os\u00e9s G, Gerken T and\u00a0Hurtado-Guerrero R.<\/strong>\u00a0The interdomain flexible linker of the polypeptide GalNAc transferases (GalNAc-Ts) dictates their long-range glycosylation preferences ,\u00a0Nature Communications<\/em>, 2017, DOI: 10.1038\/s41467-017-02006-0.<\/div>\n
– Liu F, Xu K,\u00a0de las Rivas M<\/strong>, Li X, Lu J, Delso I, Merino P,\u00a0Hurtado-Guerrero R<\/strong>, Zhang Y and Wu F, The small molecule luteolin inhibitis N-acetyl-\u03b1-galactosaminyltransferases and reduces mucin-type O-glycosylation of amyloid precursor protein,\u00a0Journal of Biological Chemistry<\/em>, 2017, doi: 10.1074\/jbc.M117.81420<\/div>\n
– Ghirardello M,\u00a0de las Rivas M<\/strong>, Lacetera A, Delso I, Lira-Navarrete E, Tejero T, Mart\u00edn-Santamar\u00eda S,\u00a0Hurtado-Guerrero R<\/strong>, Merino P, Glycomimetics Targeting Glycosyltransferases: Synthetic, Computational and Strcutural Studies of Less-Polar Conjugates,\u00a0Chemistry European Journal<\/em>, 2016, 22, 7215-7224.<\/div>\n
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– Lira-Navarrete E,\u00a0de Las Rivas M<\/strong>, Compa\u00f1\u00f3n I, Pallar\u00e9s M, Kong Y, Iglesias-Fern\u00e1ndez J, Bernardes, Peregrina, Rovira, Bernad\u00f3, Bruscolini, Clausen, Lostao, Corzana,\u00a0Hurtado-Guerrero R<\/strong>, Dynamic interplay between catalytic and lectin domains of GalNAc-transferases modulates protein O-glycosylation,\u00a0Nature Communucations<\/em>, 2015, 6:6937, doi: 10.1038\/ncomms7937.<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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